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    皰疹病毒有囊膜嗎

    2019-09-03 12:59:22 來源: 佰佰安全網(wǎng) 1675人閱讀
    導(dǎo)語:

    皰疹在現(xiàn)在也是比較常見的一種病癥,在人體很多部位都可能發(fā)生,對身體健康影響很大,那么皰疹病毒有囊膜嗎?一起隨小編來看看吧。

    皰疹病毒有囊膜嗎

    皰疹病毒主要侵犯外胚層來源的組織,包括皮膚、粘膜和神經(jīng)組織 。感染部位和引起的疾病多種多樣,并有潛伏感染的趨向,嚴(yán)重威脅人類健康,那么皰疹病毒有囊膜嗎?下面就一起隨佰佰安全網(wǎng)小編來了解一下吧。

    據(jù)了解,皰疹病毒里是有囊膜的。皰疹病毒是一群有包膜的DNA病毒,生物學(xué)特性相似,歸類為皰疹病毒科。目前總共發(fā)現(xiàn)了100多種,可以分為α、β、γ三大類(亞科)。其感染宿主廣泛,主要侵害皮膚、黏膜以及神經(jīng)組織,嚴(yán)重影響著人及其他動物的健康。

    皰疹病毒侵入宿主細(xì)胞的過程比其他病毒更為復(fù)雜,需要多種囊膜蛋白及不同細(xì)胞受體的參與才能完成。參與皰疹病毒科成員侵入宿主細(xì)胞的囊膜蛋白有 gB、gH/gL,而不同亞科病毒利用不同的輔助蛋白介導(dǎo)膜融合的發(fā)生。其中,α-皰疹病毒利用 gD 蛋白,β-皰疹病毒利用 UL128、 UL130 和 UL131,γ-皰疹病毒的輔助蛋白是 gp42。 HSV-1 是皰疹病毒科的典型成員,其在侵入宿主細(xì)胞的過程中主要借助 4 種囊膜蛋白 gB、 gD、gH 和 gL。

    首先,gD 蛋白與特異性受體結(jié)合介導(dǎo)病毒吸附至細(xì)胞表面,這種結(jié)合作用更是一種觸發(fā)膜融合進(jìn)程的因素,之后與 gB、gH 和 gL 形成核心融合裝置共同完成病毒囊膜與細(xì)胞質(zhì)膜的融合。gD蛋白是包含 369 個氨基酸的 I型跨膜蛋白,其 N 端胞外區(qū)含有 316 個氨基酸,并具有3個N- 糖基化位點(diǎn),胞外區(qū)核心是免疫球蛋白折疊的 V 型結(jié)構(gòu)域。目前,已知與 gD 蛋白互作的細(xì)胞受體有 HVEM、nectin-1 和 nectin-2 以及 3-OS-HS。在 gD 蛋白 N 端胞外區(qū)中包含37個氨基酸的發(fā)卡結(jié)構(gòu),構(gòu)成與 HVEM 結(jié)合的全部位點(diǎn)。

    而 nectin-1 與gD 蛋白作用的位點(diǎn)與 HVEM 不同,不需要發(fā)卡結(jié)構(gòu)的參與。另外,gD 蛋白的 C 端結(jié)構(gòu)域(aa 260–316)也在病毒侵入階段發(fā)揮重要功能,第 294 位氨基酸是其結(jié)合 N 端的關(guān)鍵錨點(diǎn),這種結(jié)合阻礙 gD 蛋白與細(xì)胞受體的作用,因此,只有通過移除C 端的結(jié)合后才能與特異性受體作用激活 gD 蛋白介導(dǎo)的膜融合過程。 gB 蛋白是包含 904 個氨基酸的I型跨膜蛋白,由696 個氨基酸的胞外區(qū)、69 個氨基酸的跨膜區(qū)和 109 個氨基酸的胞內(nèi)區(qū)組成。gB 蛋白作為參與 HSV-1 侵入宿主細(xì)胞的重要囊膜糖蛋白之一,主要參與病毒的膜融合過程。

    其中,PILRα 是一個與 gB 蛋白作用的受體,但二者的互作還不足以介導(dǎo)病毒侵入,仍需要 gD 蛋白和其特異性受體的參與才能完成 HSV-1 的侵入。gB 蛋白也能與在細(xì)胞表面廣泛表達(dá)的NMHC-IIA/B 相互作用,從而引發(fā) HSV-1 與宿主細(xì)胞發(fā)生膜融合。通過實驗證實 HSV-1 在 4 °C 條件下吸附到細(xì)胞表面后,會引起 NMHC-IIA 在細(xì)胞表面的重新分配,進(jìn)而促進(jìn)病毒的感染,證明其確為介導(dǎo) HSV-1 侵入宿主的特異性受體。 gH 蛋白包含 838 個氨基酸,由 1 個較大的胞外區(qū)和 1 個跨膜區(qū)組成。gH 蛋白功能的發(fā)揮依賴于 gL 蛋白,gL 蛋白是一個沒有跨膜區(qū),只有 224 個氨基酸的糖蛋白。gH 和 gL 蛋白通常形成異二聚體(gH/gL),它們是所有皰疹病毒核心融合裝置的成分之一。

    對 HSV-1 來說,在缺乏 gL 蛋白的情況下表達(dá) gH 蛋白會導(dǎo)致其在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中的滯留,而且 gH 蛋白不能正確折疊并鑲嵌到病毒囊膜上。相反,在缺失 gH 蛋白的情況下表達(dá) gL 蛋白,就會有一部分 gL 蛋白被分泌到細(xì)胞培養(yǎng)上清中,但是大部分仍以未成熟形式滯留在細(xì)胞內(nèi)部。對 gH/gL 蛋白二聚體的晶體結(jié)構(gòu)進(jìn)行分析,結(jié)果顯示有 4 個功能分區(qū),N 端 I 區(qū)中 gH 和 gL 蛋白呈緊密結(jié)合狀態(tài),是最不保守的區(qū)域,攜帶與細(xì)胞受體作用的結(jié)合位點(diǎn);II 區(qū)有 1 個 α/β 折疊;III 區(qū)有 1 個特殊的 α 螺旋束;IV 區(qū)攜帶 1 個保守的疏水片段,接近病毒的囊膜,在病毒融合過程中可能被暴露出來。目前,對 gH/gL 蛋白在融合過程中發(fā)揮的功能了解還很少。

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    責(zé)任編輯:王小麗

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